Congresos NNB-UNAM, Semana Nacional de Bioinformática NNB-2010

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Relación Estructura-Función de apolipoproteínas plasmáticas
Paola Mendoza Espinosa

Última modificación: 2010-07-26

Resumen (trabajo de investigación actual y motivos para asistir)


Actualmente existen evidencias que sugieren que las proteínas pueden desempeñar funciones importantes por medio de segmentos no estructurados. Esto contrasta con la visión clásica de que la función de una proteína depende de una estructura tridimensional definida. Los estados intermedios entre una proteína plegada y totalmente desnaturalizada se conocen como "molten globule". Estos intermediarios proteicos pueden adoptar una gran variedad de conformaciones por medio de interacciones altamente específicas pero de baja afinidad. Dichos cambios de conformación en las proteínas, conocidos como transiciones "disorder-to-order", podrían explicar cómo las apolipoproteinas plasmáticas son reconocidas por diferentes receptores, llevar a cabo trasferencia de lípidos e intercambiarse entre lipoproteínas. En nuestro laboratorio, con la finalidad de dilucidar los mecanismos a través de los cuales apolipoproteínas como la apoAI y apoCI llevan a cabo estos fenómenos, nos enfocamos en el estudio de cambios conformacionales de apolipoproteínas en interfases aire/agua y lípido/agua. Para ello, hemos caracterizado las monocapas de Langmuir que se forman espontáneamente a partir de estas proteínas y las sometimos a diferentes presiones laterales. Por medio de técnicas biofísicas se observó la adsorción del segmento carboxilo terminal de apoCI hacia la fase hidrofóbica, el aire, o las cadenas de acilo en interfases con lípido. En nuestro interés por conocer si la estructura secundaria del segmento carboxilo de CI permanecía estable independientemente de su posición en las diferentes interfases hidrofílico/hidrofóbicas, se realizaron estudios de este segmento en diferentes ambientes, así como de otros dos péptidos derivados de esta misma proteína. En estos experimentos observamos que los segmentos peptídicos que responden a cambios de ambiente específicos, presentan transiciones de tipo "disorder-to-order". Estos cambios conformacionales podrían funcionar como "switches moleculares" permitiendo que la proteína realice sus funciones de modulación enzimática y se pueda intercambiar entre las partículas lipoproteicas. La variedad de técnicas experimentales con las que hasta el momento hemos trabajado nos ha servido para obtener información sumamente valiosa pero todavía quedan incógnitas importantes por resolver como es la manera en la cual los lípidos interactúan con las apolipoproteínas, por lo cual hemos recurrido recientemente a técnicas como son la dinámica molecular (DM). Los estudios que realicemos de DM nos permitirán obtener información tanto estructural como a nivel atómico de las interacciones péptido-lípido que estamos evaluando. Considerando la importancia que tienen para mi proyecto, los resultados que obtenga por medio de simulaciones de DM, sería muy importante para mí asistir a los talleres que se impartirán durante la que la 1ra. Semana Nacional de Bioinformática.

Debe registrarse a la conferencia para ver los trabajos